Главная » Трудовая книжка » Тема: Получение белка. Современные технологии получения пищевых белков из соевого шрота

Тема: Получение белка. Современные технологии получения пищевых белков из соевого шрота

БЕЛКИ И ПОЛИПЕПТИДЫ

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остатки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой - С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.

В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями, чаще всего через серу (дисульфидные мостики, образуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка или секвенцией.

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые такая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шерсти-кератина Полингом американским физиком и химиком... Ее назвали а-структурой или а-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6-3,7 остатков аминокислот. Расстояние между витками около 0,54 миллиардной доле метра. Строение спирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль макромолекулы белка превращается в другую структуру, напоминающую линейную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет химические и биологические свойства белков.

В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структуры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин-белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка - фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые полипептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка.

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков-глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. Это прежде всего белки крови-гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с промежуточной структурой.

Свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функции в организме.

СОСТАВ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) 4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа - 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000- 70000.

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие - в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть-на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин и др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции

Белки - важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химищеский превращений белков занимает ведущее место в обмене веществ организмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержанию незаменимых аминокислот, особенно лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному составу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот приходит к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме аминокислот и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединения белковых веществ с небелковыми.

Протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины - нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами).

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин-белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

высаливание : осаждение солями щелочных, щелочноземельных металлов (хлорид натрия, сульфат магния), сульфатом аммония; при этом не нарушается первичная структура белка;

осаждение : использование водоотнимающих веществ: спирт или ацетон при низких температурах (около –20 С).

При использовании этих методов белки лишаются гидратной оболочки и выпадают в осадок в растворе.

Денатурация - нарушение пространственной структуры белков (первичная структура молекулы сохраняется). Может быть обратимая (структура белка восстанавливается после устранения денатурирующего агента) или необратимая (пространственная структура молекулы не восстанавливается, например, при осаждении белков минеральными концентрированными кислотами, солями тяжелых металлов).

Методы разделения белков Отделение белков от низкомолекулярных примесей

Диализ

Используют специальную полимерную мембрану, которая имеет поры определенной величины. Малые молекулы (низкомолекулярные примеси) проходят через поры в мембране, а крупные (белки) задерживаются. Таким образом, белки отмывают от примесей.

Разделение белков по молекулярной массе

Гель-хроматография

Хроматографическую колонку заполняют гранулами геля (сефадекс), который имеет поры определенной величины. В колонку вносят смесь белков. Белки, размер которых меньше, чем размер пор сефадекса, задерживаются в колонке, так как «застревают» в порах, а остальные свободно выходят из колонки (рис. 2.1). Размер белка зависит от его молекулярной массы.

Рис. 2.1. Разделение белков методом гель-фильтрации

Ультрацентрифугирование

Этот метод основан на различной скорости седиментации (осаждения) белковых молекул в растворах с различным градиентом плотности (сахарозный буфер или хлорид цезия) (рис. 2.2).

Рис. 2.2. Разделение белков методом ультрацентрифугирования

Электрофорез

Данный метод основан на различной скорости миграции белков и пептидов в электрическом поле в зависимости от заряда.

Носителями для электрофореза могут служить гели, ацетатцеллюлоза, агар. Разделяемые молекулы движутся в геле в зависимости от размера: те из них, которые имеют бóльшие размеры, будут задерживаться при прохождении через поры геля. Меньшие молекулы будут встречать меньшее сопротивление и, соответственно, двигаться быстрее. В результате, после проведения электрофореза, бóльшие молекулы будут находиться ближе к старту, чем меньшие (рис. 2.3).

Рис. 2.3 . Разделение белков методом электрофореза в геле

Методом электрофореза можно разделить белки и по молекулярной массе. Для этого используют электрофорез в ПААГ в присутствии додецилсульфата натрия (ДДS-Na) .

Выделение индивидуальных белков

Аффинная хроматография

Метод основан на способности белков прочно связываться с различными молекулами нековалентными связями. Используется для выделения и очистки ферментов, иммуноглобулинов, рецепторных белков.

Молекулы веществ (лиганды), с которыми специфически связываются определенные белки, ковалентно соединяют с частицами инертного вещества. Смесь белков вносят в колонку, и искомый белок прочно присоединяется к лиганду. Остальные белки свободно выходят из колонки. Задержанный белок затем можно вымыть из колонки с помощью буферного раствора, содержащего в свободном состоянии лиганд. Этот высокочувствительный метод позволяет выделить в чистом виде очень малые количества белка из клеточного экстракта, содержащего сотни других белков.

Изоэлектрофокусирование

Метод основан на различной величине ИЭТ белков. Белки разделяют методом электрофореза на пластине с амфолином (это вещество, у которого заранее сформирован градиент pH в диапазоне от 3 до 10). При электрофорезе белки разделяются в соответствии со значением их ИЭТ (в ИЭТ заряд белка будет равен нулю, и он не будет передвигаться в электрическом поле).

Двухмерный электрофорез

Представляет собой сочетание изоэлектрофокусирования и электрофореза с ДДС-Na. Проводят сначала электрофорез в горизонтальном направлении на пластине с амфолином. Белки разделяются в зависимости от заряда (ИЭТ). Затем обрабатывают пластину раствором ДДС-Na и проводят электрофорез в вертикальном направлении. Белки разделяются в зависимости от молекулярной массы.

Иммуноэлектрофорез (Вестерн-блот)

Аналитический метод, используемый для определения специфичных белков в образце (рис 2.4).

Выделение белков из биологического материала.

Разделение белков по молекулярной массе методом электрофореза в ПААГ с ДДС-Na.

Перенос белков с геля на полимерную пластину с целью облегчения дальнейших работ.

Обработка пластины раствором неспецифического белка для заполнения оставшихся пор.

Таким образом, после этого этапа получена пластинка, в порах которой содержатся разделенные белки, а пространство между ними заполнено неспецифическим белком. Теперь надо выявить, есть ли среди белков искомый, ответственный за какое-то заболевание. Для выявления используют обработку антителами. Под первичными антителами понимают антитела к искомому белку. Под вторичными антителами понимают антитела к первичным антителам. В состав вторичных антител вводят дополнительно специальную метку (т.н. молекулярный зонд), чтобы потом можно было визуализировать результаты. В качестве метки используются радиоактивный фосфат или фермент, прочно связанные с вторичным антителом. Связывание сначала с первичными, а затем с вторичными антителами преследует две цели: стандартизация метода и улучшение результатов.

Обработка раствором первичных антител  связывание происходит в том месте пластины, где есть антиген (искомый белок).

Удаление несвязавшихся антител (промывка).

Обработка раствором меченых вторичных антител для последующей проявки.

Удаление несвязавшихся вторичных антител (промывка).

Рис. 2.4 . Иммуноэлектрофорез (Вестерн-блот)

В случае присутствия искомого белка в биологическом материале – на пластинке появляется полоса, свидетельствующая о связывании этого белка с соответствующими антителами.

М. Л. Доморощенкова

Всероссийский научно-исследовательский институт жиров (печатается с разрешения автора и редакции журнала "Пищевая промышленность")

Создание промышленных технологий производства концентрированных белковых продуктов из растительного сырья, в частности сои, - одно из основных направлений увеличения ресурсов продовольствия и кормов, совершенствования структуры питания населения.

В большинстве промышленно развитых стран (США, Японии, Бельгии, Дании и др.) уже накоплен практический опыт по переработке сои с получением соевых белков и разнообразного ассортимента высококачественных пищевых продуктов на их основе. Как правило, эти производства работают по экологически чистой безотходной технологии, выпуская помимо пищевых высококонцентрированных белков также высококачественные корма и биологически активные препараты.

Особое внимание к белкам сои обусловлено следующими факторами:

Доступность сырья (посевы сои в мире занимают более 70 млн га, общий объем производства семян сои составляет около 160 млн т, с 1 га можно получить до 731 кг белка).
Уникальный химический состав семян сои (содержание белка 40%, липидов 20%), обеспечивающий ренельность промышленной переработки.
Высокая биологическая и пищевая ценность и хорошие функциональные свойства соевых белковых продуктов.
Большой исторический опыт использования продуктов переработки сои в питании.

Современные технологии получения белковых продуктов из растительного сырья строятся на двух основных технологических подходах:

Глубокое фракционирование макронутриентов сырья с максимизацией выхода белков, их очистка, концентрированно и при необходимости модификация функциональных и медико-биологических характеристик.
Оптимальное фракционирование макро- и микронутриентов сырья с получением белково-липидных и белково-углеводных композитов заданного состава с максимальным сохранением фитохимического потенциала сопутствующих микронутриентов.

Хотя употребление сои в пищу известно уже несколько тысячелетий, в основном оно приходилось на продукты из полножирной сои - соевое молоко, тофу, темпе и т. д. Только в XX в. стали развиваться технологии производства концентрированных соевых белков. В начале века появилась соевая мука, которую получали из целых семян, прессовых жмыхов, а позднее из обезжиренных соевых шротов. Сильный бобовый привкус ограничивал рост рынка соевой муки, поэтому значительные усилия были предприняты для разработки технологий "удаления плохого вкуса".

Для российской пищевой промышленности наибольший интерес представляют белковые продукты из соевого шрота (изоляты, концентраты, обезжиренная мука, текстурированные белки). Технологии их производства можно отнести к первому подходу, так как при их получении ставилась задача достижения максимального выхода белкового компонента после исчерпывающего извлечения липидов.

Обезжиренные соевые продукты можно разделить на три основные группы, которые различаются по содержанию протеина.

Обезжиренная мука и крупа - 52-59%, Концентраты белка - 65-72%, Изоляты белка - 90-92% (сырой протеин в пересчете на сухое вещество).

Изоляты и концентраты - более очищенные формы соевых белков. Они используются в питании без каких-либо ограничений и в совокупности с другими пищевыми компонентами могут служить основным источником белка в рационе человека.

Качество семян сои

Основное сырье для производства соевых белков - семена сои, или точнее, соевый шрот, получаемый после экстракции масла из семян. При выработке всех видов соевых белков необходимо использовать только тщательно очищенные, здоровые, зрелые, желтые семена, калиброванные по размеру. Качество получаемых соевых белков зависит в первую очередь от качества исходных семян сои. Их качество должно быть не ниже, чем у сорта US N2, по американским стандартам и спецификациям на соевые бобы.

Анализ технических предложений инофирм показал, что к семенам сои как к сырью для производства пищевого белка зарубежные фирмы дополнительно предъявляют следующие требования:

Для масличных растений одним из основных биохимических критериев, связанных с качеством белкового комплекса семян, служит изменение кислотного числа масла семян (ядра). При возрастании его выше 1,5-2,0 мг КОН уменьшается общее содержание сырого протеина в семенах, усиливаются процессы гидролитического расщепления белков, что приводит к уменьшению содержания переваримого и усваиваемого протеина.

Показатель влажности семян установлен на уровне 10-13%. Этот показатель в определенной степени гарантирует сохранность качества белковой части семян при хранении, а также сравнительно низкий уровень развития микрофлоры, которая может быть причиной микробиологической порчи ценных компонентов семян и источником заражения пищевых белковых продуктов токсинами. При низком содержании посторонних (сорных) примесей (1,0-2,0%) и битых семян (3,0-10%) также снижается возможность заражения семян микрофлорой и устраняется благоприятная среда для их развития. Кроме того, в этом случае есть возможность получить пищевые продукты с хорошими органо-лептическими характеристиками вследствие снижения в сырье количества окисленных липидов и продуктов их взаимодействия с белками, уменьшения содержания некоторых вредных метаболитов.

Характеристика семян сои US N2

В настоящее время при поставках семян сои в России действует ГОСТ 17109-88 "Соя. Требования при заготовках и поставках". Учитывая, что в него не включен ряд важнейших показателей, которые могут существенно влиять на качество и эффективность производства концентрированных соевых белков, ВНИИЖ разработал специальные требования к соевым семенам как к сырью для производства концентратов и изолятов.

Технологии получения соевых белков

В промышленных технологиях получения соевых белков существуют свои "ноу-хау. Количество комбинаций способов выработки различных продуктов безгранично. Даже при производстве одного вида продукта технологии и оборудование у разных производителей отличаются, что обусловливает небольшие отличия продуктов. Обычно пищевые соевые белки производят на отдельных технологических линиях, а не на тех же линиях, которые используются для производства масла и кормовых шротов, когда из колотых и недостаточно качественных соевых семян в процессе экстракции получают кормовой шрот. Некоторые производители промывают сою для удаления грязи и маленьких камешков.

До настоящего времени большинство соевых белковых продуктов в мире производят из белого лепестка (БЛ -обезжиренный гексаном лепесток, полученный из пищевых сортов очищенных от оболочки соевых семян).

Для производства лепестка с высоким значением PDI/NSI обычно используют систему отгонки растворителя в газовой трубе (флеш) или в перегретых парах растворителя, которую иногда называют "системой получения белого лепестка". Ни на одном из отечественных предприятий таких систем отгонки растворителя из шрота нет.

В России соевый шрот на заводах получают в основном по схеме форпрес-сование-экстракция, когда на прессах производят предварительный съем масла перед экстракцией. Отгонку растворителя из шрота ведут на тостерах-испарителях чанного типа. Продукты экстракции имеют NSI 50 и ниже вследствие денатурации соевого белка под действием влаги и высоких температур. По этим схемам на имеющемся оборудовании в России можно получить только тестированный соевый шрот и из него только тестированную соевую муку.

В настоящее время на территории РФ действует ГОСТ на шрот соевый пищевой, применяемый для производства пищевой соевой муки - ГОСТ 8056-96 "Шрот соевый пищевой. Технические условия". ВНИИЖ разработал специальные требования к соевому шроту для получения концентратов и изолятов соевых белков.

Изоляты соевых белков

Существует много технологических процессов получения изолятов соевых белков. Более предпочтительны технологии, которые основаны на дальнейшей переработке шрота, получаемого после экстракции масла из семян. При этом качество получаемых изолятов оптимально и соответствует ожиданиям потребителей.

Большинство изолятов, поступающих на рынок, производят экстракцией, осаждением и нейтрализацией, проводимыми при заданных значениях рН, и последующей распылительной сушкой полученного продукта. Затем они могут быть обогащены кальцием, если предназначены для использования в качестве заменителя молочных продуктов. Их можно гранулировать, чтобы увеличить плотность, либо лецитинировать для улучшения диспергируемости.

Традиционный процесс производства изолятов

В некоторых технологиях нерастворимый остаток шрота промывают дважды, чтобы увеличить выход протеина. Для производства изолятов следует использовать деионизированную технологическую воду вместо типовой "жесткой" или щелочной воды. Иногда целью является получение изолята, имеющего растворимость при определенных значениях рН, а не просто оптимизация суммарного выхода белка. В этих случаях один продукт выделяют при заданных значениях, а другой продукт - при pH изоэлектрической точки белков.

Другими способами получения, основанным на разнице в молекулярных массах, являются ультрафильтрация (УФ) и обратный осмос (00). УФ обычно используют для удержания на фильтре или, наоборот, пропускания через фильтр молекул в соответствии с размером выбранных пор, а 00 применяют для обезвоживания и концентрирования.

Нет публикаций о практике использования мембранных технологий для производства соевых белковых концентратов и изолятов в США, сообщается только об их применении в Японии и Европе.

Функциональные свойства соевых концентратов и изолятов могут быть модифицированы перед окончательной сушкой продукта путем подведения рН натриевой или кальциевой щелочью и применением механических нагрузок, химической модификацией боковых групп белка, а также с использованием гидролиза протеолитическими ферментами.

Под физическими способами подразумевается нагрев и/или мягкая щелочная обработка, в результате которой происходят структурные изменения во вторичной и в третичной структуре белка без разрыва ковалентных связей. Такие физические изменения могут быть охарактеризованы как денатурация белка. Денатурация в щелочной зоне рН приводит к диссоциации и раскручиванию спирали с образованием вязких растворов или гелей в зависимости от концентрации белка в растворе. Щелочные условия могут приводить также к разрыву дисульфидных связей.

Химические способы предполагают модификацию боковых групп белка путем ацилирования, фосфорилирования, диамидирования для улучшения функциональных характеристик. Более изучен способ модификации ацилированием с использованием ангидрида уксусной кислоты. Эти процессы пока используют только в фундаментальных научных исследованиях.

Промежуток процесса между стадией экстракции белка и его сушкой представляет прекрасные возможности для проведения ферментативной модификации.

Сейчас в промышленных масштабах производят большое количество протеолитических ферментов растительного, микробного и животного происхождения. Они различаются по субстратной специфичности, избирательности гидролиза пептидных связей в зависимости от вида аминокислот, образующих пептидную связь, а также оптимальными условиями, влияющими на скорость реакции (рН, температура, ингибиторы).

Пенообразующие ферментативно модифицированные соевые белки - пример белков для специальных областей использования . Нехватка яичного альбумина стала причиной появления на рынке трех видов пенообразователей (аэрирующих агентов): соевых альбуминов, ферментативных гидролизатов, получаемых на основе сырого соевого изолята и ферментативных гидролизатов, вырабатываемых непосредственно из соевой муки.

Производство соевых белков. Потребности и рынок.

Производство высококонцентрированных соевых белков (изолятов и концентратов) сосредоточено на заводах нескольких фирм в США, Западной Европе, Японии и Израиле, ведущими из которых являются Central Soya и ADM (США), Central Soya Aarhus (Дания), ADM (Голландия), Protein Technology International - РП (США), РTI (Бельгия), Sogip (Франция), Solbar Hatzor (Израиль), Fuji-PTI (Япония), Sanbra (Бразилия).

Данные по объемам производства соевых белковых продуктов в мире отрывочны и практически не публикуются. Считаем, что наиболее достоверные данные по объемам производства изолятов и концентратов приводятся D. Chaiuss , который оценивает объем производства концентратов в мире на уровне 284 тыс. т в год, а объем изолятов 138 тыс. т в год.

Эти данные не учитывают объемов производства соевых белков в развивающихся странах. В последние годы собственное производство концентратов и изолятов соевых белков активно развивается в Индии, Китае. Однако конкретных данных об объемах производства и характеристиках белков, выпускаемых в этих странах, не имеется.

В настоящее время стремительное развитие получили функциональные концентраты, которые в основном производят из концентратов, полученных методом спиртовой экстракции с последующей физической модификацией. Более высокий выход концентратов (48%) из исходного сырья по сравнению с выходом изолятов (26%) при сравнимых функциональных характеристиках позволяет формировать уровень цен на функциональные концентраты ниже, чем на изоляты.

В России соевый белок в виде концентратов и изолятов не вырабатывают. Текстурированную соевую муку производят, используя в качестве исходного сырья импортную соевую муку. Для удовлетворения потребности промышленности и населения в концентратах, изолятах и в текстурированной муке и концентратах их ввозят из других стран: 48% соевых концентратов ввозят в Россию из Дании, 31% из США, 7% из Германии и 6% из Нидерландов. Наибольшие объемы изолятов импортируют из Бельгии - 44%, далее идут Нидерланды (24%) и США (14%).

Согласно экспертной оценке Института потребительского рынка и маркетинга годовая потребность в пищевых растительных белках в России оценивается в 400-450 тыс. т при выпуске продуктов с использованием растительных белков в объеме примерно 10 млн т. Реальная потребность пищевой промышленности России в соевых белках в настоящее время оценивается в 40 тыс. т в год. К 2010 г. эта потребность, по оценкам специалистов, резко возрастет и достигнет 85-100 тыс. т в год.

В настоящее время имеется свыше 300 наименований продукции с использованием соевых белков. Разработанные рецептуры пищевых продуктов прошли соответствующие испытания и рекомендованы к применению Министерством здравоохранения. Большую часть соевых белковых продуктов потребляет мясоперерабатывающая промышленность. Кроме того, соевые белки широко используют в молочной, масложировой, кондитерской, хлебопекарной промышленности, в общественном питании, а также в детском, лечебно-профилактическом, лечебном и диетическом питании.

Использование соевых белков в продуктах питания обеспечивает следующие основные эффекты.

Особое внимание к сое с начала 1990 г. обусловлено тем, что она была отнесена к "функциональным" продуктам питания, т. е. ее добавление в продукты питания рассматривается не просто, как "мясной заменитель или наполнитель", а как компонент, который имеет профилактическое или терапевтическое действие при ряде заболеваний. Все большее внимание в мире уделяется соевому белку как профилактическому средству для предупреждения таких болезней века, как сердечно-сосудистые заболевания, ожирение, диабет, болезни почек и др.

10 ноября 1998 г. Администрация по контролю за продуктами питания и лекарствами США (FDA) официально объявила о соевом белке, как о продукте группы "здоровье". Чтобы продукт относился к этой категории, необходимо, чтобы он содержал, по крайней мере, 6,25 г соевого белка на порцию. Эта цифра основана на том факте, что потребление 25 г соевого белка в день значительно снижает уровень холестерина в крови, а рекомендуется принимать пищу 4 раза в день.

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://allbest.ru

ОПРЕДЕЛЕНИЯ

белок пищевой биотехнология

В настоящей курсовой работе применяют следующие термины с соответствующими определениями:

Асептика - комплекс мероприятий, направленных на предотвращение попадания в среду или на объект посторонних микроорганизмов.

Брожение - биологический процесс расщепления сложных органических веществ. В зависимости от вида микроорганизмов, участвующих в процессе различают молочно-кислое, уксуснокислое, пропионово-кислое, спиртовое и иное брожение.

Биотехнология - комплекс естественных или искусственно созданных технологических приемов для создания биологических систем или использования в промышленных научных целях.

Мембрана - высокопористая или беспористая плоская или трубчатая перегородка, оформленная из полимерных или неорганических материалов и способная эффективно разделять частицы. Мембрана имеет большое количество пор (до 10 10 -10 11 на 1 м 2), диаметр которых не превышает 0,5 мкм.

Микрофильтрация - использование мембран с диаметром пор от 0,1 до 10 мкм для отделения мелких частиц твердой фазы, в том числе

Осаждение - процесс расслоения дисперсных систем под действием силы тяжести.

Стабилизаторы - вещества, добавляемые в кровь, сыворотку, вакцину и т.д. для сохранения их свойств.

Стерилизация - уничтожение микробов с помощью высокой температуры или химических свойств.

Термическая стерилизация - использование водяного пара под различным давлением и температурой.

Термолабильность - отсутствие у материала термостойкости и термостабильности.

Термостабильность - способность материала длительное время выдерживать нагревание при определенной температуре без изменения свойств продукта (без его разложения).

Термостойкость - способность материала противостоять нагреву до температуры, при которой происходит необратимое изменение его качества (разрушение физической или химической структуры).

Ультрафильтрация - разделение клеток и молекул с использованием мембран с диаметром пор от 0,001 до 0,1 мкм.

Упаривание - процесс концентрирования жидких растворов путем частичного удаления растворителя испарением при нагревании жидкости.

Химическая стерилизация - обработка элементов оборудования химическими веществами (формальдегид, перекись водорода, кислоты, спирты и т.д.)

Экстракция - процесс разделения смеси твердых и жидких веществ с помощью избирательных растворителей (экстрагентов).

ВВЕЕДЕНИЕ

Как известно, взрослому человеку при умеренной физической нагрузке ежедневно с пищей необходимо получать около 12,5 кДж (3000 калорий). Эту потребность в энергии могут покрыть 75 г. сахара. Но пища обеспечивает нас не только калориями. Организму нужен материал для роста и регенерации устаревших клеток и тканей, поэтому пища должна содержать белки, жиры, углеводы, витамины. Тот факт, что люди в основном ориентировались на потребление продуктов земледелия, скотоводства и рыболовства, объясняется тем, что в этих областях пищевого производства в свое время удалось достичь высокой производительности труда. По самым скромным подсчетам в масштабах планеты дефицит пищевого белка оценивается в 15-25 млн.т. в год, что связано с нехваткой и неполноценностью продуктов питания. Основным путем снижения и ликвидации этого дефицита является производство белков с помощью микробного синтеза, имеющие следующие преимущества: 1) микроорганизмы обладают высокой скоростью накопления биомассы (500 кг дрожжей за сутки дают 80т. белка, тогда как для быка того же веса за тот же период прирост белка составляет 400-500 гр.); 2) микробные клетки способны накапливать очень большое количество белка (дрожжи - до 60%, бактерии - до 75% по массе); 3) процесс микробного синтеза менее трудоемок и экономически выгоден по сравнению с химическим синтезом белков. Все эти преимущества и предопределили быстрое развитие технологии получения микробного белка, которая являетсясамой крупнотоннажной отраслью биотехнологии.

Целью данной курсовой работы является изучение методов получения пищевого белка.

Для достижения данной цели были поставлены следующие задачи:

1)Изучение характеристики пищевого белка;

2) Описание функциональных свойств пищевого белка;

3) Исследование методов производствапищевого белка

4) Представление технологической схемы производства пищевого белка на примере.

1. ОСНОВНАЯ ЧАСТЬ

белок пищевой биотехнология

1.1 Общая характеристика пищевого белка

Белок - важнейший жизненно необходимый компонент питания, выполняет в пищевых продуктах две основные функции. Способность белка выполнять пищевую или питательную функцию характеризуют его биологической ценностью. Вторая функция - структурная. Она обеспечивает необходимую структуру, а также комплекс реологических и других физико-химических свойств перерабатываемых пищевых систем и готовых пищевых продуктов. Тем самым задаются консистенция, технологические и другие качества пищевых продуктов. Способность белка выполнять структурные функции, обеспечивая желаемые потребительские качества пищевого продукта, характеризуется широким комплексом физико-химических характеристик, объединяемых термином «функциональные свойства белка». Выполняя пищевую функцию, белок обеспечивает адекватность пищевого продукта физиологическим потребностям организма, в то время как выполнение им структурных функций призвано обеспечить потребительские качества пищевого продукта, его адекватность социально-культурным потребностям людей. Существенно, что реальный спрос на пищевые продукты обусловлен прежде всего экономическими и социальнокультурными факторами, поэтому он в большой мере определяется стоимостью и потребительскими (товароведными) характеристиками пищевого продукта, а не его биологической или пищевой ценностью, о которой потребитель обычно мало осведомлен. Потребительские характеристики продукта обеспечивают его покупку и потребление, что означает реализацию биологической ценности этого продукта. Отсюда первостепенное значение имеют структурные функции белка, обеспечивающие потребительские качества пищевого продукта и определяющие возможность реализации пищевой функции белка.

Биологическая ценность белка, не потребленного человеком, равна нулю. Она возрастает приблизительно до 10 % от максимально реализуемой в случае скармливания животному белка из новых нетрадиционных источников в соответствии с эффективностью конверсии белка кормов в белки мяса. Биологическая ценность нетрадиционного или недостаточно утилизируемого белка может быть наиболее полно реализована при его переработке в пищевые продукты. Следовательно, наиболее рационально применение пищевого белка для питания при его переработке в пищевые продукты, недорогие и привлекательные для потребителя. Отсюда вытекают ведущее значение структурной функции белка и проблемы получения белка с необходимыми функциональными свойствами, обеспечивающими как экономичность его переработки в пищевые продукты, так и их потребительские свойствНаряду с функциональными свойствами и биологической ценностью пищевого белка важным критерием его качества является стоимость. Она определяет возможность получения на основе белка достаточно недорогих пищевых продуктов массового потребления. Помимо стоимости пищевого белка существенное значение имеет и стоимость его переработки в пищу, т. е. придание ему необходимых потребительских качеств. Стоимость же переработки белка в значительной мере зависит от его функциональных свойств, которые, в свою очередь, влияют на выбор технологии переработки белка. В большинстве случаев возрастание степени очистки белка при его выделении ведет к повышению его функциональных свойств, стоимости, а зачастую и к снижению биологической ценности. При этом повышение стоимости белка и снижение его биологической ценности компенсируются тем, что улучшенные функциональные свойства позволяют перерабатывать этот белок с меньшими затратами в более широкий ассортимент пищевых продуктов различного состава и пищевой ценности, в том числе в наиболее дорогостоящие комбинированные мясные и молочные изделия и их аналоги. Кроме того, белки с более высокой степенью очистки обычно легче и дольше сохраняются, отличаются более высокой стандартностью, что способствует снижению стоимости их переработки в пищу. Следовательно, среди ряда показателей качества белка превалирующее значение принадлежит функциональным свойствам. При этом во всех случаях сохраняется значение биологической ценности и стоимости белка.

1.2 История исследования

Белок попал в число объектовхимических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества - клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.

В XVIII - начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.

Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников - это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.

В 1810 году Жозеф Гей-Люссакк и Луи Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Джон Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было..

Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов - неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова "первенствую", "занимаю первое место").

В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 году К. Рейхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Т. Шванн открыл пепсин - фермент, расщепляющий белки. В 1856 году Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент - трипсин. Изучая действие этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако наибольшее внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протеолитических ферментов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений - аминокислот (первое аминокислотное производное - амид аспарагин был открыт в 1806 году, а первая аминокислота - цистин в 1810). Аминокислоты в составе белков впервые обнаружил в 1820 году французский химик Анри Браконно. Он применил кислотный гидролиз белка и в гидролизате обнаружил сладковатое вещество, названное им глицином. В 1839 году было доказано существование в составе белков лейцина, а в 1849 году Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту - тирозин.

К концу 80-х гг. XIX века из белковых гидролизатов было выделено уже 19 аминокислот и стало медленно укрепляться мнение, что сведения о продуктах гидролиза белков несут важную информацию о строении белковой молекулы. Тем не менее, аминокислоты считались обязательным, но неглавным компонентом белка.

Немецким химиком Э.Фишер была разработана пептидная теория, получившая общее признание во всем мире.

Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:

Рис.2 - Амидная связь по представлению Фишера

Такой тип связи Фишер назвал (по аналогии с пептонами) пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).

Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям :

1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.

2) Установление строения этих конечных продуктов.

3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.

4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.

В дальнейшем пептидная теория Фишера была многочисленно пересмотренаи дополнена.

1.3 Функционыльные свойства белка

Понятие о функциональных свойствах белка впервые ввели Серкл и Джонсон в 1962 г. Под функциональными свойствами белка понимают физико-химические характеристики, определяющие его поведение при переработке в пищевые продукты, а также обеспечивающие желаемые структуру, технологические и потребительские свойства готовых пищевых продуктов. Эта область научных исследований имеет центральное, ключевое значение для развития технологии переработки белка в новые формы пищи. К наиболее важным функциональным свойствам белка относят растворимость и набухание, способность стабилизировать дисперсные системы (пены, эмульсии и суспензии), образовывать гели, адгезионные и реологические свойства белковых систем, прядомость растворов белка и др. Высокими функциональными свойствами характеризуются белки, хорошо растворимые в водных средах, способные образовывать высококонцентрированные растворы, суспензии и гели, а также эффективно стабилизирующие эмульсии и пены. Существенно, чтобы эти свойства могли проявляться при pH, температуре и составе систем, характерных для процессов переработки и выделения белка, а также для готовых пищевых продуктов. Белки с низкими функциональными свойствами слаборастворимы, нерастворимы и не набухают в водных средах (без химической модификации, деструкции или гидролиза), не способны образовывать вязкие концентрированные суспензии (тестовые массы), гели, стабилизировать пены и эмульсии. Подобные белки обычно используют для получения пищевых гидролизатов, в виде небольших добавок в пищевые продукты, а также в составе кормов.

Понятие «функциональные свойства белка» охватывает широкий комплекс физико-химических характеристик белоксодержащих водных систем. Это понятие, как правило, относится к свойствам весьма концентрированных, многокомпонентных белоксодержащих систем. Ввиду того что в этих случаях невозможно предсказать функциональные свойства систем на основе молекулярных характеристик белка, преобладающую роль в их оценке играют эмпирические методы. Поэтому функциональные характеристики исследуют в основном с помощью эмпирически выбираемых методик, причем лишь некоторые из них стандартизированы. Получаемые количественные результаты для исследуемого белка сопоставляют с результатами исследования других белков, выбранных для сравнения.

Изучение функциональных свойств белка является ключевым научным направлением проблемы получения новых форм пищи, обеспечивая разработку рецептур многокомпонентных пищевых систем, выбор процессов и режимов их переработки в пищевые изделия. Несмотря на значительные усилия, предпринятые в этой области большим числом научных коллективов, научные и прикладные аспекты проблемы изучения функциональных свойств белка разработаны крайне недостаточно, что обусловлено ее исключительной сложностью.

Эта область исследований находится в процессе формирования, так что даже общепринятая терминология в ней еще не разработана. В последнее десятилетие достигнуты заметные успехи в области моделирования многокомпонентных пищевых систем, оценки и регулирования функциональных свойств белков.

2 . Биотехнология пищевого белка

2.1 Методы получения белка

2.1.1 Получение микробного белка на низших спиртах

Культивирование на метаноле. Основное преимущество этого субстрата - высокая чистота и отсутствие канцерогенных примесей, хорошая растворимость в воде, высокая летучесть, позволяющая легко удалять его остатки из готового продукта. Биомасса, полученная на метаноле, не содержит нежелательных примесей, что дает возможность исключить из технологической схемы стадии очистки.

Однако, необходимо учитывать при проведении процесса и такие особенности метанола, как горючесть и возможность образования взрывоопасных смесей с воздухом.

В качестве продуцентов, использующих метанол в конструктивном обмене, были изучены как дрожжевые, так и бактериальные штаммы. У дрожжей были рекомендованы в производство Candidaboidinii, Hansenulapolymorpha и Piehiapastoris , оптимальные условия для которых (t=34-37°C, рН=4,2-4,6) позволяют проводить процесс с экономическим коэффициентом усвоения субстрата до 0,40 при скорости протока в интервале 0,12-0,16 ч -1 . Среди бактериальных культур применяется Methylomonasclara, Pseudomonasrosea и др, способные развиваться при t=32-34°C, рН=6,0-6,4 с экономическим коэффициентом усвоения субстрата до 0,55 при скорости протока до 0,5 ч -1 .

Особенности процесса культивирования во многом обусловлены применяемым штаммом-продуцентом (дрожжи или бактерии) и условиями асептики. Ряд зарубежных фирм предлагает использовать дрожжевые штаммы и проводить выращивание в отсутствии строгой асептики. В этом случае технологический процесс протекает в ферментёре инжекционного типа производительностью 75 т АСВ в сутки, а удельный расход метанола составляет 2,5 т/т АСВ.

В ряде стран в качестве продуцентов применяются бактериальные штаммы, процесс проводится в асептических условиях в ферментерах эрлифитного или струйного типов производительностью 100-300 т/сут и расходом метанола до 2,3 т/т АСВ. Ферментация осуществляется одностадийно при невысоких концентрациях спирта (до 12 г/л) с высокой степенью утилизации метанола.

Наиболее перспективным по своей конструкции является струйный ферментёр Института технической химии АН ГДР. Ферментёр объемом 1000м 3 состоит из секций, расположенных одна над другой и соединенных между собой шахтными переливами. Ферментационная среда из нижней секции ферментёра по напорному трубопроводу подается центробежными циркуляционными насосами в верхние шахтные переливы, через которые проходит в низлежащую секцию, подсасывая при этом воздух из газовода. Таким образом, среда протекает из секции в секцию, постоянно подсасывая новые порции воздуха. Падающие струи в шахтных переливах обеспечивают интенсивноеаэрирование среды.

Питательная среда непрерывно подается в зону верхних шахтных переливов, а микробная суспензия отводится из выносных контуров. На стадии выделения для всех видов продуцентов предусмотрено отделение грануляции с целью получения готового продукта в гранулах.

В качестве микроорганизмов - продуцентов белка на этиловом спирте как единственном источнике углерода могут использоваться дрожжи (Candidautilis, Sacharomyceslambica, Hansenulaanomala, Acinetobactercalcoaceticus ). Процесс культивирования проводят одностадийно в ферментерах с высокими массообменными характеристиками при концентрации этанола не более 15 г/л.

Дрожжи, выращенные на этаноле, содержат (%): сырого протеина 60-62; липидов 2-4; золы 8-10; влаги до 10.

2.1.2 Получение белковых веществ на углеводном сырье

Исторически одним из первых субстратов, используемых для получения кормовой биомассы, были гидролизаты растительных отходов, предгидрализаты и сульфитный щелок - отходы целлюлозно-бумажной промышленности. Интерес к углеводному сырью как основному возобновляемому источнику углерода значительно возрос еще и с экологической точки зрения, так как оно может служить основой для создания безотходной технологии переработки растительных продуктов.

В связи с тем, что гидролизаты представляют собой сложный субстрат, состоящий из смеси гексоз и пентоз, среди промышленных штаммов- продуцентов получили распространение виды дрожжей C.utilis, C.scottii и C.tropicalis , способные наряду с гексозами усваивать пентозы, а также переносить наличие фурфурола в среде.

Состав питательной среды в случае культивирования на углеводородном сырье значительно отличается от применяемого при выращивании микроорганизмов на углеводородном субстрате. В гидролизатах и сульфитных щелоках имеются в небольшом количестве практически все необходимые для роста дрожжей микроэлементы. Недостающие количества азота, фосфора и калия вводятся в виде общего раствора солей аммофоса, хлорида калия и сульфата аммония.

Ферментация осуществляется в эрлифтных аппаратах конструкции Лефрансуа-Марийе объемом 320 и 600 м 3 . Процесс культивирования дрожжей осуществляется в непрерывном режиме при рН 4,2-4,6. Оптимальная температура от 30 до 40°С.

2.1.3 Грибной белок (микопротеин)

Микопротеин - это пищевой продукт, состоящий в основном из мицелия гриба. При его производстве используется штамм Fusarium graminearum , выделенный из почвы. Микопротеин производят сегодня на опытной установке методом непрерывного выращивания. В качестве субстрата используется глюкоза и другие питательные вещества, а источниками азота служат аммиак и аммонийные соли. После завершения стадии ферментации культуру подвергают термообработке для уменьшения содержания рибонуклеиновой кислоты, а затем отделяют мицелий методом вакуумного фильтрования.

Если сопоставить производство микопротеина с процессом синтеза белков животных, то выявится ряд его преимуществ. Помимо того, что здесь выше скорость роста, превращение субстрата в белок происходит несравненно эффективнее, чем при усвоении пищи домашними животными.

Положительным фактором является и волокнистое строение выращенной культуры; текстура массы мицелия близка к таковой у естественных продуктов, поэтому у продукта может быть имитирована текстура мяса, а за счет добавок - его вкус и цвет. Плотность продукта зависит от длины гиф выращенного гриба, которая определяется скоростью роста.

После проведения всесторонних исследований питательной ценности и безвредности микопротеина министерство сельского хозяйства, рыболовства и пищевых продуктов дало разрешение на его продажу в Англии. Содержание питательных веществ в нем указано в таблице 1.

Таблица 1. Средний состав микопротеина и сравнение его с составом говядины.

2.2 Получения пищевых белков из соевого шрота

Технологии получения белковых продуктов из растительного сырья строятся на двух основных технологических подходах:

1. Глубокое фракционирование макронутриентов сырья с максимизацией выхода белков, их очистка, концентрированно и при необходимости модификация функциональных и медико-биологических характеристик.

2. Оптимальное фракционирование макро- и микронутриентов сырья с получением белково-липидных и белково-углеводных композитов заданного состава с максимальным сохранением фитохимического потенциала сопутствующих микронутриентов.

Хотя употребление сои в пищу известно уже несколько тысячелетий, в основном оно приходилось на продукты из полножирной сои - соевое молоко, тофу, темпех и т. д. Только в XX в. стали развиваться технологии производства концентрированных соевых белков. В начале века появилась соевая мука, которую получали из целых семян, прессовых жмыхов, а позднее из обезжиренных соевых шротов. Сильный бобовый привкус ограничивал рост рынка соевой муки, поэтому значительные усилия были предприняты для разработки технологий "удаления плохого вкуса".

Широкое развитие технологий производства соевых белков появилось только после разработки технологии экстракции масла растворителем. В 1937 г. появились технические соевые изоляты, которые использовали как связующие для пигментов в бумажных покрытиях и "пенное одеяло" при тушении пожаров пожаров. В 50-х годах появились концентраты, которые были восприняты как промежуточные ингредиенты между мукой и изолятами. Обезжиренные соевые продукты можно разделить на три основные группы, которые различаются по содержанию протеина.

Примерный состав соевых белковых продуктов, представленный Советом по соевым белкам, приведен в табл. 1.

Рис.1 - Обобщенная схема технологии получения сои с получением пищевых белков

Соевая мука имеет ограничения при использовании в питании вследствие вспучивания кишечника. У человека отсутствуют ферменты, способные гидролизовать а-галактозидные связи раффинозы и стэхиозы, имеющихся в сое, с образованием простых сахаров. Поэтому эти углеводы попадают в кишечный тракт, где подвергаются воздействию бактерий, и метаболиты этого взаимодействия вызывают газообразование.

Технологии получения соевых белков

В промышленных технологиях получения соевых белков существуют свои "ноу-хау. Количество комбинаций способов выработки различных продуктов безгранично. Даже при производстве одного вида продукта технологии и оборудование у разных производителей отличаются, что обусловливает небольшие отличия продуктов. Обычно пищевые соевые белки производят на отдельных технологических линиях, а не на тех же линиях, которые используются для производства масла и кормовых шротов, когда из колотых и недостаточно качественных соевых семян в процессе экстракции получают кормовой шрот . Некоторые производители промывают сою для удаления грязи и маленьких камешков .

До настоящего времени большинство соевых белковых продуктов в мире производят из белого лепестка (БЛ - обезжиренный гексаном лепесток, полученный из пищевых сортов очищенных от оболочки соевых семян).

Соевая мука и крупа . Обезжиренную соевую муку получают в результате помола и рассева обезжиренных соевых лепестков. Белый лепесток в крупу обычно измельчают на молотковых дробилках, вихревых мельницах или классификаторах. Разброс размера частиц контролируется воздушной классификацией, причем если необходимо получить более узкий диапазон размеров частиц, то используются сита. Обезжиренная соевая мука содержит около 38 % общих углеводов, в том числе 15 % растворимых моно- и олигосахаридов и 13 % полисахаридов, которые могут быть в дальнейшем извлечены при получении соевых белковых концентратов или изолятов. В состав муки с восстановленным содержанием жира или лецитинированной соевой муки входит исходная мука и добавки масла или лецитина. Муку с восстановленным содержанием жира получают при добавлении в соевую муку дополнительно жира в количестве от 1 до 15 %, чтобы снизить пылеобразование и внести дополнительное количество жира, необходимое по рецептуре продукта. Для зажиривания муки, полученной из проэкстрагированного материала, используется рафинированное масло. Лецитинированная мука выпускается с добавлением 3, б и 15 % лецитина. Лецитин улучшает диспергируемость муки и других ингредиентов в кондитерских изделиях и холодных напитка.

3 . Получение пищевого белка

Улучшение вкуса и запаха продуктов питания при одновременном повышении содержания белка при помощи микроскопических грибов - плесеней уже давно используется при получении пищи (мисо, суфу, темпех), употребляемой в азиатских странах. Одним из исходных продуктов служат соевые бобы. В Индонезии соевые лепешки употребляют в пищу обросшими плесневыми грибами рода Rhizopus -темпех, который содержит до 55% белка и по вкусу напоминают мясные изделия. Производство темпеха занимает 2-3 дня. Сначала соевые бобы лущат (для удаления шелухи), затем кипятят в течение получаса, чтобы разрушить ингибиторы трипсина желудочного сока, которые делают сырые соевые бобы несъедобными для человека. Затем бобы высушивают и засеивают спорами плесени Rhizopusoligosporus . Брожение длится 36-38 ч при 30°С. В итоге получается компактный светло-коричневый шрот (бобовое пюре). Темпех обычно употребляют в пищу в виде лепешки, обжаренный в кокосовом масле.

Содержание белка возрастает, достигая 50-55% по сравнению с 20-25% в соевых бобах. Темпех считается самой высокопитательной и легко усваиваемой пищей. Среди других восточных блюд получаемых при помощи плесней можно выделить японское мисо, которое приготавливают из соевых бобов с Aspergillusorisae , китайское суфу - напоминающий сыр продукт, получаемый при выращивании соевых бобов с плесенью рода Mucor . Незаменимую приправу восточной кухни - соевый соус готовят с использованием плесневогo гриба Aspergillusorisae , молочнокислых бактерии Pediococcus , дрожжей Saccharomyces , Torula . В результате продукт обогащается молочной и другими кислотами, этанолом и приобретает специфический вкус и аромат

Рис.2 - Схема приготовления темпеха

Приготовление брожением соевого соуса

Рис.3 - Схема приготовления соевого соуса

Традиционные соевые соусы готовятся сбраживанием смеси бобов и зерна плесневыми грибами Aspergillus oryzae и другими. В Японии как сама закваска, так и бродящая масса называются кодзи.В древности ферментирующаяся масса выставлялась на солнце в огромных чанах, в XX веке температуру и влажность обычно контролируют в особых инкубационных камерах.

1. Вымачивание и отваривание : бобы отмачивают в воде, а затем варят до готовности. Пшеницу обжаривают и толкут.

2. Соединение ингредиентов : равное количество варёных бобов и обжаренного толчёного зерна перемешивают, затем на них высеивают споры нескольких видов грибов аспергилли других микроорганизмов:

· A. oryzae , A sojae : культуры с высоким содержанием протеазышироко используются при производстве соевого соуса;

· A. tamai : используется для приготовления соевого соуса «тамари»;

· Saccharomycescerevisiae дрожжи, содержащиеся в этой культуре, превращают сахарам в этанол, который может пройти побочную реакцию, в результате которой в соевый соус попадут дополнительные ингредиенты;

· Bacillusspp. (род): в результате деятельности этих бактерий соевый соус приобретает характемрный запах;

· Lactobacillusspecies : молочная кислота, которую производят эти бактерии, увеличивает кислотность соуса.

3. Ферментация : смесь бобов и зерна смачивается соляным раствором (для влажной ферментации) или посыпается солью, после чего её оставляют для брожения на срок от 40 дней до 2-3лет. С течением времени микроорганизмы расщепляют протеины суслана свободные аминокислоты, белковые фрагменты, а крахмал-- на простые сахара. Эти амино-гликозидные реакции и дают соусу тёмно-коричневый цвет. Лактобактериисбраживают сахарам в молочную кислоту, а дрожжи производят этанол, который проходит вторичную реакцию и насыщает соус новыми добавками. Если на этом этапе процесс прекращается, продукт носит названиесоевая паста.

4. Прессование : полностью ферментированная кашица помещается под обёрнутые тканью тяжёлые контейнеры и прессуется для того, чтобы отделить соевый соус от твёрдых отходов, которыми в дальнейшем удобряют почву или кормят скот.

5. Пастеризация : сырой соус нагревают для того, чтобы плесень и дрожжи погибли. После этого соус фильтруют и разливают для продажи.

Американские ученые приспособили производственный процесс получения индонезийского темпеха для хлебных злаков. Так, пшеница, ферментируемая той же плесенью Rizopus в течение 20 часов при 30 0 С, превращается в продукт, содержащий в 6-7 раз больше белка, чем обычная пшеница. Ими же разработан метод обогащения белком другого пищевого крахмалсодержащего продукта - маниока на основе роста плесени Aspergillus . После 30 ч ферментации при 38 0 С, содержание белка в продукте возрастает с 5% до 18%, а содержание углеводов падает с 65% до 28%.

Мисо или соевая паста - один из самых часто используемых ингредиентов в японской кухне. Технология приготовления Мисо основана на процессе брожения (ферментации) соевых бобов, злаков и специального вида грибов “кодзи-кин”. В результате получается густая паста, при помощи которой готовятся различные японские блюда, такие как японский мисо суп .

В Японии, мисо суп , как и водоросли чука, является неотъемлемым атрибутом завтрака, обеда и ужина. Суп принято подавать перед основным блюдом, будь то легкая утренняя закуска или набор суши на обед. Суп является дополнительной жидкой пищей, которая балансирует процесс пищеварение и делает его более полезным.

Помимо витаминов A и D, соевая паста содержит большое количество кальция, железа и цинка. Сегодня, в Японии насчитывается как минимум 3 вида мисо супа: из риса, сои и пшеницы. Каждый вид супа имеет свои вкусовые отличия и регион происхождения.

В этом материале мы расскажем вам, как приготовить традиционный мисо суп, который можно попробовать в большинстве ресторанов японский кухни. Суп будет полезен для тех, кто следит за своей фигурой и предпочитает питаться правильно. Мисо Суп с морской капустой готовится из следующих ингредиентов:

Даси -- 1,5 Чайная ложка

Мисо -- 0,5 стакана (соевая паста)

Тофу -- 0,5 стакана (кубиками)

Зелёный лук -- 2 ст/л (мелко порезать)

Вода -- 4 стакана

Морские водоросли -- 1 Ст. ложка (Специальные сухие водоросли для супа)

Приведенные данные не охватывают все области использования плесневых грибов, но характеризуют принципиальные возможности использования их в качестве источника пищевого белка.

Для получения пищевого белка активно используются также другие микроорганизмы - водоросли. Народы Тихоокеанского побережья с давних времен употребляют в пищу морские и океанские водоросли. Жители Гавайских островов из 115 видов водорослей, обитающих в местных океанских просторах, используют в питании 60 видов. В Китае особенно ценят сине-зеленые водоросли Nostoc , по внешнему виду напоминающие сливу и по вкусовым качествам причисленные к китайским лакомствам. В кулинарных справочниках Японии встречается более 300 рецептур, в состав которых входят водоросли. Однако весьма интенсивное использование водорослей в пищевых целях не позволяет плантациям восстанавливаться естественным путем. В связи с этим водоросли стали культивировать искусственно в подводных садах. Выращивание аквакультур - процветающая отрасль биотехнологии. Внимание специалистов, занимающихся вопросами питания, привлекает сине-зеленая одноклеточная водоросль спирулина - растущая в Африке (озеро Чад) и в Мексике (озеро Тескоко). Местные жители употребляют их в высушенном виде - галеты или дихэ. Продукт характеризуется очень высоким содержанием белка - до 70%. Озеро Тескоко и озеро Чад - единственные в мире щелочные озера (рН до 11). При такой рН спирулина бурно разрастается и растет как монокультура. Благодаря наличию в клетках наполненных газом вакуолей водоросли всплывают, а ветер выносит их на берег озера, где под солнцем клубки водорослей высыхают. Анализ образцов спирулины в лабораторных условиях показал содержание белков до 70% и углеводов - 19%. С 1967 г. мексиканская компания «Тескоко» вплотную занялась сбором урожая спирулины и превращения ее в муку. В настоящее время производство муки из спирулины достигает 1000 т. в год и она импортируется в США, Японию и европейские страны для компании, специализирующихся сбытом белковых концентратов и диетических продуктов питания. Биомасса спирулины приравнивается к стандартам пищевого белка, установленного ФАО ВОЗ. В Италии функционирует фабрика, где спирулину выращивают на площади 20 га в закрытой системе, состоящей из полиэтилена (с соответствующим рН) и получали высокие урожаи (20 г биомассы с 1м 3 в сутки). В Узбекистане (г.Самарканд) спирулину выращивали на водах ТЭЦ, богатых СО 2 . Урожай составлял 30-60т с 1 га в год.

Дрожжи как источник пищевого белка человек применяет только в экстремальных условиях (альпинисты, мореплаватели), как компонент сухого пайка. Одной из причин является сравнительно толстая клеточная оболочка дрожжей, препятствующая его усвоению организмом человека.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В отечественной концепции здорового питания важное место занимает использование растительных белков в производстве пищевых изделий. В целом продукты с добавлением растительных белков относят к здоровой пище с улучшенным балансом питательных веществ по сравнению с традиционными продуктами. В связи с этим интерес к соевым белкам постоянно растет, увеличивается выпуск продуктов с вводом соевых белков.

Поэтому я считаю, что комбинированные изделия позволяют решить проблемы рационального использования животного сырья и эффективно использовать высокую биологическую и пищевую ценность соевых белков и их функциональные свойства. Введение соевых белков позволяет сделать питание человека более рациональным и здоровым.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1.Ескендирова С.З «Биотехнология микроорганизмов»

2..Биотехнология: Принципы и применение. Под ред. И.Хиггенса и др. Москва: «Мир», 1988 г.

3.Биотехнология. Производство белковых веществ. В.А.Быков, М.Н.Манаков и др. Москва «Высшая школа», 1987 г.

4.Воробьева А.И. Промышленная микробиология. Изд. Московского университета.

5.Дюсенова Г.Т, Кухар Е.В « Пищевая биотехнология»

6. Бутенко Р.Г., Гусев М.В., Киркин А.В. Биотехнология. Кн.3. Клеточная инженерия. М. Высш.школа.

7.Колычев Н.М., Госманов Р.Г. Ветеринарная микробиология и иммунология. Омск. Изд. ОмГАУ.

Размещено на Allbest.ru

...

Подобные документы

Состав и свойства кормового дрожжевого белка. Производство кормовых дрожжей на зерно-картофельной барде. Технология переработки зерновой барды в сухие кормовые дрожжи, использующая непатогенный штамм Rhodosporium diobovatum. Выращивание товарных дрожжей.

презентация , добавлен 19.03.2015

Санитарные и ветеринарные требования к молочной продукции. Влияние сезона года, периода лактации, кормов и обмена веществ в организме коров на содержание жира и белка в молоке. Методы выявления фальсифицированной продукции и некачественного сырья.

презентация , добавлен 13.06.2014

Применение сепараторов в молочной промышленности при переработке и гомогенизации молока, его очистки от примесей, для получения сливок, отделения белка и жира от сыворотки. Технологический и энергетический расчет, монтаж и эксплуатация сепаратора.

курсовая работа , добавлен 24.01.2016

Процесс вулканизации резины, ее общая характеристика. Классификация каучука, особенности его применения в России. Специфические свойства резин. Технология получения, методы воздействия на их свойства. Описание и свойства готовых резинотехнических изделий.

реферат , добавлен 28.12.2009

Тепловая обработка молока, ее влияние на состав и технологические свойства. Белки молока, способы их выделения при производстве сыров. Органолептические свойства термокислотных сыров при использовании коагулянтов белка растительного происхождения.

дипломная работа , добавлен 21.06.2015

Принципы проектирования рецептур хлебобулочных изделий со сбалансированным химическим составом. Критерии оптимальности фракционного состава белка и липидов хлеба. Использование закваски на основе пропионовокислых бактерий в кисломолочной продукции.

реферат , добавлен 23.08.2013

Подготовка воды для ликероводочного производства. Принципиальная технологическая схема получения водки. Купажирование напитков, каскадная фильтрация ликероводочных изделий. Технология получения пищевого уксуса. Производство твердого диоксида углерода.

учебное пособие , добавлен 09.02.2012

Свойства и применение молибдена, характеристика сырья для его получения. Окислительный обжиг молибденитовых концентратов. Разложение азотной кислотой. Выбор и технико-экономическое обоснование предлагаемой технологии получения триоксида молибдена.

курсовая работа , добавлен 04.08.2012

Методы получения наноматериалов. Синтез наночастиц в аморфных и упорядоченных матрицах. Получение наночастиц в нульмерных и одномерных нанореакторах. Цеолиты структурного типа. Мезопористые алюмосиликаты, молекулярные сита. Слоистые двойные гидроксиды.

курсовая работа , добавлен 01.12.2014

История и основные этапы в развитии производства химического волокна. Характеристика искусственных и синтетических волокон. Промышленные методы их получения. Свойства и способы получения полиуретановых нитей. Структура и ассортимент материала из лайкры.

Белки - природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

первичная структура белка - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α -спираль и β - структура.

третичная структура белка - это трехмерное представление закрученной α -спираль или β -структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков - необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция - взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция - при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки - строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки - рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки - катализаторы - ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме - незаменимые , их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.